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Papel de la asociación de Nef-VIH-1 con p22-phox
| dc.rights.license | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/3.0/ve/ | |
| dc.contributor.author | Salmen, Siham | |
| dc.contributor.author | Colmenares, Melisa | |
| dc.contributor.author | Peterson, Darrel L. | |
| dc.contributor.author | Berrueta, Lisbeth | |
| dc.date.accessioned | 2011-04-26T16:30:52Z | |
| dc.date.available | 2011-04-26T16:30:52Z | |
| dc.date.issued | 2011-04-26T16:30:52Z | |
| dc.identifier.uri | http://www.saber.ula.ve/handle/123456789/32915 | |
| dc.description.abstract | La alteración de la función de los componentes de la inmunidad innata puede contribuir al desarrollo del síndrome de inmunodeficiencia adquirida (SIDA) durante el curso de la infección por el virus de la inmunodeficiencia humana (VIH). Se ha descrito que Nef, una de las proteínas reguladoras del VIH, puede modular la producción de superóxido en células. Así, la alteración de la producción de superóxido en los monocitos/macrófagos y neutrófilos de pacientes infectados con VIH, podría ser secundaria a un efecto directo de Nef en componentes del complejo NADPH oxidasa. Nuestro grupo recientemente describió que Nef es capaz de aumentar la producción de anión superóxido en los neutrófilos humanos, y de asociarse con p22-phox, uno de los componentes de membrana del complejo enzimático. En este reporte proponemos un modelo hipotético de asociación entre p22-phox y Nef-VIH-1, donde se evidencia un posible sitio de contacto. Es necesario realizar nuevos estudios que permitan corroborar este modelo y mapear el sitio de contacto crítico para modular este complejo enzimático responsable de uno de los mecanismos de defensa innatos más eficientes en los fagocitos. | es_VE |
| dc.language.iso | es | es_VE |
| dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | |
| dc.subject | VIH | es_VE |
| dc.subject | Neutrófilos | es_VE |
| dc.subject | Superóxido | es_VE |
| dc.subject | Nef | es_VE |
| dc.subject | p22-phox | es_VE |
| dc.subject | NADPH-oxidasa | es_VE |
| dc.title | Papel de la asociación de Nef-VIH-1 con p22-phox | es_VE |
| dc.title.alternative | Role of Nef-VIH-1 and p22-phox association | es_VE |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/article | |
| dc.description.abstract1 | Altered neutrophil function may contribute to the development of AIDS during the course of HIV infection. It has been described that Nef, a regulatory protein from HIV, can modulate superoxide production in phagocytic cells, therefore altered superoxide production in monocyte/macrophage and neutrophils from HIV infected patients, could be secondary to a direct effect of Nef on components of the NADPH oxidase complex. Our group recently described a specific association between Nef and p22-phox, a membrane component of the NADPH oxidase complex. In this work we proposed a hypothetical model that shows the way that these proteins could be associated. Additional studies are necessary to map the sequence that are involved and if they are critical to modulate the enzymatic complex responsible for one of the most efficient innate defense mechanisms in phagocytes, contributing to the pathogenesis of the disease. | es_VE |
| dc.description.colacion | 1-5 | es_VE |
| dc.description.email | sihamsa@ula.ve | es_VE |
| dc.description.email | lberruet@ula.ve | es_VE |
| dc.description.frecuencia | bimestral | es_VE |
| dc.identifier.depositolegal | 199102ZU46 | es_VE |
| dc.subject.facultad | Facultad de Medicina | es_VE |
| dc.subject.keywords | Neutrophils | es_VE |
| dc.subject.keywords | Superoxide | es_VE |
| dc.subject.keywords | NADPH oxidase | es_VE |
| dc.subject.publicacionelectronica | Revista Médica de la Extensión Portuguesa - ULA | es_VE |
| dc.subject.seccion | Revista Medica Extensión Portuguesa: Artículos Originales | es_VE |
| dc.subject.thematiccategory | Medicina y Salud | es_VE |
| dc.subject.tipo | Revistas | es_VE |
| dc.type.media | Texto | es_VE |
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Revista Médica de la Extensión Portuguesa - ULA - Vol. 004, Nº 001
enero - julio 2010



